Feb. 15

Tyrosin

Übersicht über NMR-Daten [1] zum Tyrosin:

Tyrosin Atom Atomtyp Chemische Verschiebung [ppm]1 Random Coil
chem. Verschiebung 3		 Random Coil
chem. Verschiebung 4
Mittelwert Standardabweichung Datenbasis2
H H  8.304 0.739 25862  8.12  8.10
Hα H  4.615 0.569 19854  4.55  4.84
Hβ2 H  2.893 0.487 18588  3.03  3.05
Hβ3 H  2.831 0.505 18171  2.98  2.89
Hδ1 H  6.913 0.387 16267  7.14  7.15
Hδ2 H  6.911 0.394 13742  7.14  7.15
Hε1 H  6.69 0.319 15485  6.84  6.86
Hε2 H  6.689 0.330 13214  6.84  6.86
Hη H  9.162 2.201 363  –  –
C C  175.316 4.705 15592  175.9  174.8
Cα C  58.127 2.613 21816  57.9  55.8
Cβ C  39.324 2.729 20343  38.8  38.3
Cγ C  128.403  12.173  266  130.6  130.7
Cδ1 C  132.866  16.948 9563  133.3  133.5
Cδ2 C  133.072  20.211 6542  133.3  133.5
Cε1 C  117.734 3.795 9490  118.2  118.2
Cε2 C  117.779 3.031 6493  118.2  118.2
Cζ C  154.991  16.034  216  157.3  157.3
N N  120.877  14.047 23572  120.3  120.8
Anteil in Proteinen pK2 COOH pK1COOH isoelektrische
Punkt		 pK1NH2 pK2NH2
 3.5%  10.07 (Ph-OH)  2.20  5.66  9.11  –
CAS- Nummer molare Masse Summenformel Dichte Schmelzpunkt Löslichkeit
  • 60-18-4 (L-Tyrosin)
  • 556-02-5 (D-Tyrosin)
  • 556-40-6 (DL-Tyrosin)
  181,19 g·mol−1  C9H11NO3  1,46 g·cm−3 (25 °C) 342–344 °C (Zersetzung)
  • leicht löslich in Säuren und Laugen
  • schwer löslich in Wasser (0,38 g·l−1 bei 20 °C)
  • unlöslich in Ethanol, Ether und Aceton

1 abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die 1H, 13C bzw. 15N chemische Verschiebung. 1H und 13C relativ zu TMS und 15N relativ zu flüssigem Ammoniak

2 Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]

3 mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]

4 mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]

3D- Modell

Datenquellen:

[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957

[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen im März 2017

[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471

[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Tyrosin (aufgerufen am 15. Februar 2014) und dortige Primärquellen

3D Mol: Nicholas Rego and David Koes
3Dmol.js: molecular visualization with WebGL
Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829

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Feb. 15

Bienenwetter

Da Bienen nur ab einer Körpertemperatur von 35°C ausfliegen können, sind sie gute Wetterindikatoren, die eine stabile Wetterlage brauchen.
Kündigt sich also eine Schlechtwetterphase an, machen es sich die Bienen schon einige Tage vorher im Bienenstock gemütlich. Bei einer anhaltenden Schönwetterlage herrscht regtes Treiben am und im Bienenstock.

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Feb. 14

Tryptophan

Übersicht über NMR-Daten [1] zum Tryptophan:

Tryptophan Atom Atomtyp Chemische Verschiebung [ppm]1 Random Coil
chem. Verschiebung 3		 Random Coil
chem. Verschiebung 4
Mittelwert Standardabweichung Datenbasis2
H H  8.28 0.93 10154  8.25  8.09
Hα H  4.682 0.54 7779  4.66  4.99
Hβ2 H  3.174 0,355 7384  3.29  3.32
Hβ3 H  3.112 0.374 7181  3.27  3.16
Hδ1 H  7.126 0,365 6628  7.27  7.25
Hε1 H  10.074 0.718 7182  –  –
Hε3 H  7.284 0.536 5849  7.65  7.69
Hζ2 H  7.26 0.43 6270  7.50  7.51
Hζ3 H  6.836 0.497 5657  7.18  7.19
Hη2 H  6.943 0.478 5797  7.25  7.27
C C  176.127 3.89 6074  176.1  174.8
Cα C  57.707 2.987 8367  57.5  55.7
Cβ C  30.10 2.941 7908  29.6  28.9
Cγ C  109.96 8.958 205  111.2  111.3
Cδ1 C  126.283 4.345 4114  127.4  127.3
Cδ2 C  128.394 2.94 141  129.5  129.6
Cε2 C  138.222 6.987 178  138.7  138.8
Cε3 C  120.128 5.224 3486  122.2  122.2
Cζ2 C  114.032 4.254 3943  114.7  114.7
Cζ3 C  121.095 4.868 3524  124.8  124.8
Cη2 C  123.516 5.066 3680  121.0  120.9
N N  121.664 4.846 9099  121.3  122.2
Nε1 N  129.214 3.909 5795  –  –
Anteil in Proteinen pK2 COOH pK1COOH isoelektrische
Punkt		 pK1NH2 pK2NH2
 1.1%  –  2.15  5.64  9.12  –
CAS- Nummer molare Masse Summenformel Dichte Schmelzpunkt Löslichkeit
  • 73-22-3 (L-Tryptophan)
  • 153-94-6 (D-Tryptophan)
  • 54-12-6 (DL-Tryptophan)
  204,23 g·mol−1  C11H12N2O2
  • 290−295 °C (Zersetzung)
  • 257 °C (Hydrochlorid)
  • schlecht in kaltem Wasser (10 g·l−1 bei 20 °C,
    13,4 g·l−1 bei 25 °C) , besser in heißem Wasser
  • schlecht in kaltem Ethanol, besser in warmem Ethanol
  • unlöslich in Chloroform

1 abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die 1H, 13C bzw. 15N chemische Verschiebung. 1H und 13C relativ zu TMS und 15N relativ zu flüssigem Ammoniak

2 Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]

3 mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]

4 mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]

3D- Modell

Datenquellen:

[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957

[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen im März 2017

[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471

[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Tryptophan (aufgerufen am 14. Februar 2014) und dortige Primärquellen

3D Mol: Nicholas Rego and David Koes
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Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829

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Feb. 12

Threonin

Übersicht über NMR-Daten [1] zum Threonin:

Threonin Atom Atomtyp Chemische Verschiebung [ppm]1 Random Coil
chem. Verschiebung 3		 Random Coil
chem. Verschiebung 4
Mittelwert Standardabweichung Datenbasis2
H H  8.244 1.139 44831  8.15  8.15
Hα H  4.458 0.556 34443  4.35  4.61
Hβ H  4.172 0.837 31798  4.24  4.11
Hγ1 H  5.311 1.322 1227  –  –
Hγ2 H  1.139 0.331 31493  1.21  1.23
C C  174.464 4.246 27922  174.7  173.2
Cα C  62.245 2.658 38914  61.8  59.8
Cβ C  69.599 6.601 36242  69.8  69.8
Cγ2 C  21.591 1.984 25736  21.5  21.4
N N  115.489 6.833 41840  113.6  116.0
Anteil in Proteinen pK2 COOH pK1COOH isoelektrische
Punkt		 pK1NH2 pK2NH2
 6.0%  –  2.1  5.6  9.12  –
CAS- Nummer molare Masse Summenformel Dichte Schmelzpunkt Löslichkeit
  • 72-19-5 (L-Threonin)
  • 632-20-2 (D-Threonin)
  • 80-68-2 (DL-Threonin)
  • 28954-12-3 (L–allo-Threonin)
  • 24830-94-2 (D–allo-Threonin)
  119,12 g·mol−1  C4H9NO3  255–257 °C (Zersetzung)(L-Threonin)  schlecht in Wasser (90 g·l−1 bei 20 °C), unlöslich in organischen Lösungsmitteln

1 abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die 1H, 13C bzw. 15N chemische Verschiebung. 1H und 13C relativ zu TMS und 15N relativ zu flüssigem Ammoniak

2 Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]

3 mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]

4 mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]

3D- Modell

Datenquellen:

[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957

[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen im März 2017

[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471

[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Threonin (aufgerufen am 12. Februar 2014) und dortige Primärquellen

3D Mol: Nicholas Rego and David Koes
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Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829

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Feb. 12

Jerry Jalava

2008 verlor der finnische IT-Experte Jerry Jalava einen Finger. Aber anstatt einer Fingerprothese ließ er sich einen USB- Stick einpflanzen.

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Feb. 11

Serin

Übersicht über NMR-Daten [1] zum Serin:

Serin Atom Atomtyp Chemische Verschiebung [ppm]1 Random Coil
chem. Verschiebung 3		 Random Coil
chem. Verschiebung 4
Mittelwert Standardabweichung Datenbasis2
H H  8.279 0.615 50449  8.31  8.26
Hα H  4.483 0.497 39760  4.47  4.78
Hβ2 H  3.868 0.279 36618  3.89  3.85
Hβ3 H  3.841 0.296 33894  3.87  3.85
Hγ H  5.518 1.205 678
C C  174.601 3.204 32500  174.6  173.1
Cα C  58.716 2.219 45339  58.3  56.4
Cβ C  63.713 5.383 42264  63.8  63.3
N N  116.28 3.93  42792  115.7  116.6
Anteil in Proteinen pK2 COOH pK1COOH isoelektrische
Punkt		 pK1NH2 pK2NH2
 7.1%  –  2.21  5.68  9.15  –
CAS- Nummer molare Masse Summenformel Dichte Schmelzpunkt Löslichkeit
  • 56-45-1 (L-Serin)
  • 312-84-5 (D-Serin)
  • 302-84-1 (DL-Serin)
  105,09 g·mol−1  C3H7NO3  215–225 °C
  • gut in Wasser (360 g·l−1 bei 20 °C)
  • unlöslich in Diethylether und Ethanol

1 abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die 1H, 13C bzw. 15N chemische Verschiebung. 1H und 13C relativ zu TMS und 15N relativ zu flüssigem Ammoniak

2 Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]

3 mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]

4 mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]

3D- Modell

Datenquellen:

[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957

[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen im März 2017

[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471

[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Serin (aufgerufen am 10. Februar 2014) und dortige Primärquellen

3D Mol: Nicholas Rego and David Koes
3Dmol.js: molecular visualization with WebGL
Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829

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