Tryptophan

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Übersicht über NMR-Daten [1] zum Tryptophan:

Tryptophan Atom Atomtyp Chemische Verschiebung [ppm]1 Random Coil
chem. Verschiebung 3
Random Coil
chem. Verschiebung 4
Mittelwert Standardabweichung Datenbasis2
H H  8.28 0.93 10154  8.25  8.09
H  4.682 0.54 7779  4.66  4.99
Hβ2 H  3.174 0,355 7384  3.29  3.32
Hβ3 H  3.112 0.374 7181  3.27  3.16
Hδ1 H  7.126 0,365 6628  7.27  7.25
Hε1 H  10.074 0.718 7182  –  –
Hε3 H  7.284 0.536 5849  7.65  7.69
Hζ2 H  7.26 0.43 6270  7.50  7.51
Hζ3 H  6.836 0.497 5657  7.18  7.19
Hη2 H  6.943 0.478 5797  7.25  7.27
C C  176.127 3.89 6074  176.1  174.8
C  57.707 2.987 8367  57.5  55.7
C  30.10 2.941 7908  29.6  28.9
C  109.96 8.958 205  111.2  111.3
Cδ1 C  126.283 4.345 4114  127.4  127.3
Cδ2 C  128.394 2.94 141  129.5  129.6
Cε2 C  138.222 6.987 178  138.7  138.8
Cε3 C  120.128 5.224 3486  122.2  122.2
Cζ2 C  114.032 4.254 3943  114.7  114.7
Cζ3 C  121.095 4.868 3524  124.8  124.8
Cη2 C  123.516 5.066 3680  121.0  120.9
N N  121.664 4.846 9099  121.3  122.2
Nε1 N  129.214 3.909 5795  –  –
Anteil in Proteinen pK2 COOH pK1COOH isoelektrische
Punkt
pK1NH2 pK2NH2
 1.1%  –  2.15  5.64  9.12  –
CAS- Nummer molare Masse Summenformel Dichte Schmelzpunkt Löslichkeit
  • 73-22-3 (L-Tryptophan)
  • 153-94-6 (D-Tryptophan)
  • 54-12-6 (DL-Tryptophan)
 204,23 g·mol−1  C11H12N2O2
  • 290−295 °C (Zersetzung)
  • 257 °C (Hydrochlorid)
  • schlecht in kaltem Wasser (10 g·l−1 bei 20 °C,
    13,4 g·l−1 bei 25 °C) , besser in heißem Wasser
  • schlecht in kaltem Ethanol, besser in warmem Ethanol
  • unlöslich in Chloroform

1 abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die 1H, 13C bzw. 15N chemische Verschiebung. 1H und 13C relativ zu TMS und 15N relativ zu flüssigem Ammoniak

2 Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]

3 mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]

4 mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]


3D- Modell

Datenquellen:

[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957

[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen im März 2017

[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471

[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Tryptophan (aufgerufen am 14. Februar 2014) und dortige Primärquellen

3D Mol: Nicholas Rego and David Koes
3Dmol.js: molecular visualization with WebGL
Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829

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