Entlädt sich eine Kaltfront als Gewitter, so steht für die nächste Zeit schlechtes Wetter bevor. Morgendliche oder nächtliche Kaltfrontgewitter leiten zudem eine Verschlechterung des Wetters ein, die von anhaltenden Regenfällen begleitet wird.
Feb. 09
Isoleucin
Übersicht über NMR-Daten [1] zum Isoleucin:
![]() |
Atom | Atomtyp | Chemische Verschiebung [ppm]1 | Random Coil chem. Verschiebung 3 |
Random Coil chem. Verschiebung 4 |
||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Mittelwert | Standardabweichung | Datenbasis2 | |||||
H | H | 8.271 | 1.073 | 41937 | 8.00 | 8.06 | |
Hα | H | 4.178 | 1.105 | 32043 | 4.17 | 4.47 | |
Hβ | H | 1.781 | 0.426 | 30277 | 1.87 | 1.85 | |
Hγ12 | H | 1.261 | 0.468 | 27626 | 1.45 | 1.48 | |
Hγ13 | H | 1.188 | 0.503 | 26587 | 1.16 | 1.16 | |
Hγ2 | H | 0.767 | 0.313 | 28924 | 0.91 | 0.94 | |
Hδ1 | H | 0.668 | 0.347 | 29445 | 0.86 | 0.86 | |
C | C | 175.791 | 4.584 | 26908 | 176.4 | 175.0 | |
Cα | C | 61.610 | 2.747 | 37083 | 61.1 | 58.7 | |
Cβ | C | 38.605 | 2.206 | 38605 | 38.8 | 38.7 | |
Cγ1 | C | 27.705 | 2.033 | 23803 | 27.2 | 26.9 | |
Cγ2 | C | 17.560 | 1.981 | 25321 | 17.4 | 17.1 | |
Cδ1 | C | 13.476 | 2.418 | 25751 | 12.9 | 12.7 | |
N | N | 121.435 | 6.201 | 39554 | 119.9 | 121.7 | |
Anteil in Proteinen | pK2 COOH | pK1COOH | isoelektrische Punkt |
pK1NH2 | pK2NH2 | ||
4.6% | – | 2.32 | 5.94 | 9.76 | – | ||
CAS- Nummer | molare Masse | Summenformel | Dichte | Schmelzpunkt | Löslichkeit | ||
|
131,17 g·mol−1 | C6H13NO2 | Zersetzung: 284°C | löslich in Wasser: 40 g·l−1 (20 °C, L-Isoleucin) |
1 abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die 1H, 13C bzw. 15N chemische Verschiebung. 1H und 13C relativ zu TMS und 15N relativ zu flüssigem Ammoniak
2 Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]
3 mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]
4 mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]
3D- Modell
Datenquellen:
[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957
[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen imMärz 2017
[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471
[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen
[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Isoleucin (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen
3D Mol: Nicholas Rego and David Koes
3Dmol.js: molecular visualization with WebGL
Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829
Feb. 09
Histidin
Übersicht über NMR-Daten [1] zum Histidin:
![]() |
Atom | Atomtyp | Chemische Verschiebung [ppm]1 | Random Coil chem. Verschiebung 3 |
Random Coil chem. Verschiebung 4 |
||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Mittelwert | Standardabweichung | Datenbasis2 | |||||
H | H | 8.261 | 0.746 | 17517 | 8.42 | 8.37 | |
Hα | H | 4.62 | 0.614 | 13920 | 4.73 | 5.00 | |
Hβ2 | H | 3.175 | 1.199 | 13026 | 3.29 | 3.23 | |
Hβ3 | H | 3.107 | 1.141 | 12659 | 3.16 | 3.12 | |
Hδ1 | H | 10.356 | 9.354 | 841 | |||
Hδ2 | H | 7.201 | 3.606 | 9406 | 7.29 | 7.29 | |
Hε1 | H | 7.809 | 2.350 | 7460 | 8.58 | 8.57 | |
Hε2 | H | 11.407 | 8.532 | 325 | |||
C | C | 175.110 | 4.876 | 10830 | 174.1 | 172.6 | |
Cα | C | 56.521 | 2.80 | 15550 | 55.0 | 53.3 | |
Cβ | C | 30.294 | 2.418 | 4662 | 29.0 | 29.0 | |
Cγ | C | 131.214 | 8.018 | 169 | 131.1 | 131.2 | |
Cδ2 | C | 119.917 | 5.929 | 5908 | 120.1 | 120.3 | |
Cε1 | C | 137.278 | 5.448 | 4641 | 136.2 | 136.3 | |
N | N | 119.637 | 4.80 | 16062 | 118.2 | 118.2 | |
Nδ1 | N | 193.065 | 33.590 | 642 | |||
Nε2 | N | 180.661 | 21.090 | 601 | |||
Anteil in Proteinen | pK2 COOH | pK1COOH | isoelektrische Punkt |
pK1NH2 | pK2NH2 | ||
2.1% | – | 1.78 | 7.47 | 8.97 | 5.97 | ||
CAS- Nummer | molare Masse | Summenformel | Dichte | Schmelzpunkt | Löslichkeit | ||
|
155,16 g·mol−1 | C6H9N3O2 | 287°C (Zersetzung) | schlecht in Wasser (38,2 g·l−1 bei 20°C) |
1 abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die 1H, 13C bzw. 15N chemische Verschiebung. 1H und 13C relativ zu TMS und 15N relativ zu flüssigem Ammoniak
2 Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]
3 mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]
4 mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]
3D- Modell
Datenquellen:
[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957
[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen im März 2017
[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471
[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen
[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Histidin (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen
3D Mol: Nicholas Rego and David Koes
3Dmol.js: molecular visualization with WebGL
Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829
Feb. 07
Glycin
Übersicht über NMR-Daten [1] zum Glycin:
![]() |
Atom | Atomtyp | Chemische Verschiebung [ppm]1 | Random Coil chem. Verschiebung 3 |
Random Coil chem. Verschiebung 4 |
||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Mittelwert | Standardabweichung | Datenbasis2 | |||||
H | H | 8.332 | 0.929 | 59854 | 8.33 | 8.21 | |
Hα2 | H | 3.963 | 0.40 | 45419 | 3.96 | 4.13 | |
Hα3 | H | 3.891 | 0.414 | 43279 | |||
C | C | 173.825 | 3.967 | 37674 | 174.9 | 174.5 | |
Cα | C | 45.377 | 1.624 | 52443 | 45.1 | 44.5 | |
N | N | 109.762 | 7.858 | 55256 | 108.8 | 109.1 | |
Anteil in Proteinen | pK2 COOH | pK1COOH | isoelektrische Punkt |
pK1NH2 | pK2NH2 | ||
7.5% | – | 2.21 | 5.97 | 9.15 | – | ||
CAS- Nummer | molare Masse | Summenformel | Dichte | Schmelzpunkt | Löslichkeit | ||
56-40-6 | 75,07 g·mol−1 | C2H5NO2 | 1,60 g·cm−3 | Zersetzung: 232–236 °C | gut löslich in Wasser (249,9 g·kg−1 bei 25 °C; 391,0 g·kg−1 bei 50 °C; 543,9 g·kg−1 bei 75 °C; 671,7 g·kg−1 bei 100 °C) |
1 abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die 1H, 13C bzw. 15N chemische Verschiebung. 1H und 13C relativ zu TMS und 15N relativ zu flüssigem Ammoniak
2 Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]
3 mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]
4 mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]
3D- Modell
Datenquellen:
[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957
[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen im März 2017
[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471
[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen
[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Glycin (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen
3D Mol: Nicholas Rego and David Koes
3Dmol.js: molecular visualization with WebGL
Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829