Kaltfront

Entlädt sich eine Kaltfront als Gewitter, so steht für die nächste Zeit schlechtes Wetter bevor. Morgendliche oder nächtliche Kaltfrontgewitter leiten zudem eine Verschlechterung des Wetters ein, die von anhaltenden Regenfällen begleitet wird.

Isoleucin

Übersicht über NMR-Daten [1] zum Isoleucin:

Isoleucin Atom Atomtyp Chemische Verschiebung [ppm]1 Random Coil
chem. Verschiebung 3
Random Coil
chem. Verschiebung 4
Mittelwert Standardabweichung Datenbasis2
H H  8.271  1.073 41937  8.00  8.06
H  4.178 1.105 32043  4.17  4.47
H  1.781  0.426 30277  1.87  1.85
Hγ12 H  1.261  0.468 27626  1.45  1.48
Hγ13 H  1.188  0.503 26587  1.16  1.16
Hγ2 H  0.767  0.313 28924  0.91  0.94
Hδ1 H  0.668  0.347 29445  0.86  0.86
C C  175.791  4.584 26908  176.4  175.0
C  61.610  2.747 37083  61.1  58.7
C  38.605  2.206 38605  38.8  38.7
Cγ1 C  27.705  2.033 23803  27.2  26.9
Cγ2 C  17.560  1.981 25321  17.4  17.1
Cδ1 C  13.476  2.418  25751  12.9  12.7
N N  121.435  6.201  39554  119.9  121.7
Anteil in Proteinen pK2 COOH pK1COOH isoelektrische
Punkt
pK1NH2 pK2NH2
 4.6%  –  2.32  5.94  9.76  –
CAS- Nummer molare Masse Summenformel Dichte Schmelzpunkt Löslichkeit
  • 73-32-5 L-Isoleucin
  • 319-78-8 D-Isoleucin
  • 443-79-8 DL-Isoleucin
  • 1509-34-8 Lallo-Isoleucin
  • 1509-35-9 Dallo-Isoleucin
 131,17 g·mol−1  C6H13NO2  Zersetzung: 284°C  löslich in Wasser: 40 g·l−1 (20 °C, L-Isoleucin)

1 abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die 1H, 13C bzw. 15N chemische Verschiebung. 1H und 13C relativ zu TMS und 15N relativ zu flüssigem Ammoniak

2 Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]

3 mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]

4 mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]


3D- Modell

Datenquellen:

[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957

[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen imMärz 2017

[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471

[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Isoleucin (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

3D Mol: Nicholas Rego and David Koes
3Dmol.js: molecular visualization with WebGL
Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829

Histidin

Übersicht über NMR-Daten [1] zum Histidin:

Histidin Atom Atomtyp Chemische Verschiebung [ppm]1 Random Coil
chem. Verschiebung 3
Random Coil
chem. Verschiebung 4
Mittelwert Standardabweichung Datenbasis2
H H  8.261  0.746 17517 8.42 8.37
H  4.62  0.614 13920 4.73 5.00
Hβ2 H  3.175  1.199 13026 3.29 3.23
Hβ3 H  3.107  1.141 12659 3.16 3.12
Hδ1 H  10.356  9.354 841
Hδ2 H  7.201  3.606 9406 7.29 7.29
Hε1 H  7.809  2.350 7460 8.58 8.57
Hε2 H  11.407  8.532 325
C C  175.110  4.876 10830 174.1 172.6
C  56.521  2.80 15550 55.0 53.3
C  30.294  2.418 4662 29.0 29.0
C  131.214  8.018 169 131.1 131.2
Cδ2 C  119.917  5.929 5908 120.1 120.3
Cε1 C  137.278  5.448 4641 136.2 136.3
N N  119.637  4.80 16062 118.2 118.2
Nδ1 N  193.065  33.590 642
Nε2 N  180.661  21.090 601
Anteil in Proteinen pK2 COOH pK1COOH isoelektrische
Punkt
pK1NH2 pK2NH2
 2.1%  –  1.78  7.47  8.97  5.97
CAS- Nummer molare Masse Summenformel Dichte Schmelzpunkt Löslichkeit
  • 71-00-1 (L-Enantiomer)
  • 351-50-8 (D-Enantiomer)
  • 4998-57-6 (DL-Histidin)
 155,16 g·mol−1  C6H9N3O2  287°C (Zersetzung)  schlecht in Wasser (38,2 g·l−1 bei 20°C)

1 abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die 1H, 13C bzw. 15N chemische Verschiebung. 1H und 13C relativ zu TMS und 15N relativ zu flüssigem Ammoniak

2 Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]

3 mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]

4 mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]


3D- Modell

Datenquellen:

[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957

[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen im März 2017

[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471

[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Histidin (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

3D Mol: Nicholas Rego and David Koes
3Dmol.js: molecular visualization with WebGL
Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829

Noch einmal Pi

Wussten Sie eigentlich, das die Milliardste Stelle von Pi eine 9 ist?

Glycin

Übersicht über NMR-Daten [1] zum Glycin:

Glycin Atom Atomtyp Chemische Verschiebung [ppm]1 Random Coil
chem. Verschiebung 3
Random Coil
chem. Verschiebung 4
Mittelwert Standardabweichung Datenbasis2
H H  8.332 0.929  59854  8.33  8.21
Hα2 H  3.963 0.40  45419  3.96  4.13
Hα3 H  3.891 0.414  43279
C C  173.825 3.967  37674  174.9  174.5
C  45.377 1.624 52443  45.1  44.5
N N  109.762 7.858 55256  108.8  109.1
Anteil in Proteinen pK2 COOH pK1COOH isoelektrische
Punkt
pK1NH2 pK2NH2
 7.5%  –  2.21  5.97  9.15  –
CAS- Nummer molare Masse Summenformel Dichte Schmelzpunkt Löslichkeit
 56-40-6  75,07 g·mol−1  C2H5NO2  1,60 g·cm−3 Zersetzung: 232–236 °C gut löslich in Wasser (249,9 g·kg−1 bei 25 °C; 391,0 g·kg−1 bei 50 °C; 543,9 g·kg−1 bei 75 °C; 671,7 g·kg−1 bei 100 °C)

1 abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die 1H, 13C bzw. 15N chemische Verschiebung. 1H und 13C relativ zu TMS und 15N relativ zu flüssigem Ammoniak

2 Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]

3 mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]

4 mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]


3D- Modell

Datenquellen:

[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957

[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen im März 2017

[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471

[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Glycin (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

3D Mol: Nicholas Rego and David Koes
3Dmol.js: molecular visualization with WebGL
Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829

Aldi

In Potsdam gibt es eine Aldi- Filiale mit eigenem Bootsanlieger.

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