Feb. 09

Isoleucin

Übersicht über NMR-Daten [1] zum Isoleucin:

Isoleucin Atom Atomtyp Chemische Verschiebung [ppm]1 Random Coil
chem. Verschiebung 3		 Random Coil
chem. Verschiebung 4
Mittelwert Standardabweichung Datenbasis2
H H  8.271  1.073 41937  8.00  8.06
Hα H  4.178 1.105 32043  4.17  4.47
Hβ H  1.781  0.426 30277  1.87  1.85
Hγ12 H  1.261  0.468 27626  1.45  1.48
Hγ13 H  1.188  0.503 26587  1.16  1.16
Hγ2 H  0.767  0.313 28924  0.91  0.94
Hδ1 H  0.668  0.347 29445  0.86  0.86
C C  175.791  4.584 26908  176.4  175.0
Cα C  61.610  2.747 37083  61.1  58.7
Cβ C  38.605  2.206 38605  38.8  38.7
Cγ1 C  27.705  2.033 23803  27.2  26.9
Cγ2 C  17.560  1.981 25321  17.4  17.1
Cδ1 C  13.476  2.418  25751  12.9  12.7
N N  121.435  6.201  39554  119.9  121.7
Anteil in Proteinen pK2 COOH pK1COOH isoelektrische
Punkt		 pK1NH2 pK2NH2
 4.6%  –  2.32  5.94  9.76  –
CAS- Nummer molare Masse Summenformel Dichte Schmelzpunkt Löslichkeit
  • 73-32-5 L-Isoleucin
  • 319-78-8 D-Isoleucin
  • 443-79-8 DL-Isoleucin
  • 1509-34-8 L–allo-Isoleucin
  • 1509-35-9 D–allo-Isoleucin
  131,17 g·mol−1  C6H13NO2  Zersetzung: 284°C  löslich in Wasser: 40 g·l−1 (20 °C, L-Isoleucin)

1 abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die 1H, 13C bzw. 15N chemische Verschiebung. 1H und 13C relativ zu TMS und 15N relativ zu flüssigem Ammoniak

2 Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]

3 mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]

4 mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]

3D- Modell

Datenquellen:

[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957

[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen imMärz 2017

[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471

[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Isoleucin (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

3D Mol: Nicholas Rego and David Koes
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Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829

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Feb. 09

Histidin

Übersicht über NMR-Daten [1] zum Histidin:

Histidin Atom Atomtyp Chemische Verschiebung [ppm]1 Random Coil
chem. Verschiebung 3		 Random Coil
chem. Verschiebung 4
Mittelwert Standardabweichung Datenbasis2
H H  8.261  0.746 17517 8.42 8.37
Hα H  4.62  0.614 13920 4.73 5.00
Hβ2 H  3.175  1.199 13026 3.29 3.23
Hβ3 H  3.107  1.141 12659 3.16 3.12
Hδ1 H  10.356  9.354 841
Hδ2 H  7.201  3.606 9406 7.29 7.29
Hε1 H  7.809  2.350 7460 8.58 8.57
Hε2 H  11.407  8.532 325
C C  175.110  4.876 10830 174.1 172.6
Cα C  56.521  2.80 15550 55.0 53.3
Cβ C  30.294  2.418 4662 29.0 29.0
Cγ C  131.214  8.018 169 131.1 131.2
Cδ2 C  119.917  5.929 5908 120.1 120.3
Cε1 C  137.278  5.448 4641 136.2 136.3
N N  119.637  4.80 16062 118.2 118.2
Nδ1 N  193.065  33.590 642
Nε2 N  180.661  21.090 601
Anteil in Proteinen pK2 COOH pK1COOH isoelektrische
Punkt		 pK1NH2 pK2NH2
 2.1%  –  1.78  7.47  8.97  5.97
CAS- Nummer molare Masse Summenformel Dichte Schmelzpunkt Löslichkeit
  • 71-00-1 (L-Enantiomer)
  • 351-50-8 (D-Enantiomer)
  • 4998-57-6 (DL-Histidin)
  155,16 g·mol−1  C6H9N3O2  287°C (Zersetzung)  schlecht in Wasser (38,2 g·l−1 bei 20°C)

1 abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die 1H, 13C bzw. 15N chemische Verschiebung. 1H und 13C relativ zu TMS und 15N relativ zu flüssigem Ammoniak

2 Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]

3 mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]

4 mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]

3D- Modell

Datenquellen:

[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957

[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen im März 2017

[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471

[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Histidin (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

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Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829

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Feb. 08

Noch einmal Pi

Wussten Sie eigentlich, das die Milliardste Stelle von Pi eine 9 ist?

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Feb. 07

Glycin

Übersicht über NMR-Daten [1] zum Glycin:

Glycin Atom Atomtyp Chemische Verschiebung [ppm]1 Random Coil
chem. Verschiebung 3		 Random Coil
chem. Verschiebung 4
Mittelwert Standardabweichung Datenbasis2
H H  8.332 0.929  59854  8.33  8.21
Hα2 H  3.963 0.40  45419  3.96  4.13
Hα3 H  3.891 0.414  43279
C C  173.825 3.967  37674  174.9  174.5
Cα C  45.377 1.624 52443  45.1  44.5
N N  109.762 7.858 55256  108.8  109.1
Anteil in Proteinen pK2 COOH pK1COOH isoelektrische
Punkt		 pK1NH2 pK2NH2
 7.5%  –  2.21  5.97  9.15  –
CAS- Nummer molare Masse Summenformel Dichte Schmelzpunkt Löslichkeit
 56-40-6  75,07 g·mol−1  C2H5NO2  1,60 g·cm−3 Zersetzung: 232–236 °C gut löslich in Wasser (249,9 g·kg−1 bei 25 °C; 391,0 g·kg−1 bei 50 °C; 543,9 g·kg−1 bei 75 °C; 671,7 g·kg−1 bei 100 °C)

1 abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die 1H, 13C bzw. 15N chemische Verschiebung. 1H und 13C relativ zu TMS und 15N relativ zu flüssigem Ammoniak

2 Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]

3 mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]

4 mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]

3D- Modell

Datenquellen:

[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957

[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen im März 2017

[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471

[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Glycin (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

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Feb. 07

Aldi

In Potsdam gibt es eine Aldi- Filiale mit eigenem Bootsanlieger.

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Feb. 06

Glutamin

Übersicht über NMR-Daten [1] zum Glutamin:

Glutamin Atom Atomtyp Chemische Verschiebung [ppm]1 Random Coil
chem. Verschiebung 3		 Random Coil
chem. Verschiebung 4
Mittelwert Standardabweichung Datenbasis2
H H  8.218  0.684  33299  8.32  8.29
Hα H  4.268  0.439  25740  4.34  4.65
Hβ2 H  2.042  0.273  23494  2.12  2.09
Hβ3 H  2.012  0.317  22302  1.99  1.93
Hγ2 H  2.312  0.351  22128  2.36  2.38
Hγ3 H  2.29  0.38 20418  2.36  2.38
Hε21 H  7.212  0.508  16963  7.52  7.53
Hε22 H  7.04  0.96  16868  6.85  6.88
C C  176.381  11.294  21300  176.0  174.4
Cα C  56.593  2.184  29520  55.7  53.7
Cβ C  29.211  2.091  27695  29.4  28.8
Cγ C  33.783  1.829  19117  33.7  33.4
Cδ C  179.252  7.944  2022  180.5  180.5
N N  119.871  3.968  31370  119.8  120.6
Nε2 N  111.86  2.146  15151  112.1  112.1
Anteil in Proteinen pK2 COOH pK1COOH isoelektrische
Punkt		 pK1NH2 pK2NH2
 7.5%  –  2.17  5.65  9.13  –
CAS- Nummer molare Masse Summenformel Dichte Schmelzpunkt Löslichkeit
  • 56-85-9 (L-Enantiomer)
  • 5959-95-5 (D-Enantiomer)
  • 585-21-7 (DL-Glutamin)
  146,15 g·mol−1  C5H10N2O3  185–186 °C
  • löslich in Wasser: 26 g·l−1 (18 °C)
  • unlöslich in Methanol, Benzol und Chloroform

1 abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die 1H, 13C bzw. 15N chemische Verschiebung. 1H und 13C relativ zu TMS und 15N relativ zu flüssigem Ammoniak

2 Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]

3 mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]

4 mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]

3D- Modell

Datenquellen:

[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957

[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen im Januar 2014

[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471

[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Glutamin (aufgerufen am 5. Februar 2014) und dortige Primärquellen

3D Mol: Nicholas Rego and David Koes
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Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829

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