Übersicht über NMR-Daten [1] zum Prolin:
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Atom | Atomtyp | Chemische Verschiebung [ppm]1 | Random Coil chem. Verschiebung 3 |
Random Coil chem. Verschiebung 4 |
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Mittelwert | Standardabweichung | Datenbasis2 | |||||
Hα | H | 4.389 | 0.89 | 25927 | 4.42 | 4.73 | |
Hβ2 | H | 2.068 | 0.374 | 24211 | 2.29 | 2.31 | |
Hβ3 | H | 1.994 | 0.387 | 23405 | 1.94 | 1.91 | |
Hγ2 | H | 1.917 | 0.346 | 21989 | 2.02 | 2.01 | |
Hγ3 | H | 1.891 | 0.36 | 20352 | 2.02 | 2.01 | |
Hδ2 | H | 3.632 | 0.463 | 22618 | 3.63 | 3.60 | |
Hδ3 | H | 3.595 | 0.485 | 21790 | 3.63 | 3.60 | |
C | C | 176.671 | 3.653 | 19825 | 177.3 | 171.4 | |
Cα | C | 63.353 | 2.908 | 28773 | 63.3 | 61.5 | |
Cβ | C | 31.875 | 1.739 | 27061 | 32.1 | 30.9 | |
Cγ | C | 27.239 | 1.766 | 19115 | 27.2 | 27.2 | |
Cδ | C | 50.31 | 1.888 | 19240 | 49.8 | 49.7 | |
N | N | 135.994 | 35.824 | 946 | – | – | |
Anteil in Proteinen | pK2 COOH | pK1COOH | isoelektrische Punkt |
pK1NH2 | pK2NH2 | ||
4.6% | – | 1.99 | 6.3 | 10.60 | – | ||
CAS- Nummer | molare Masse | Summenformel | Dichte | Schmelzpunkt | Löslichkeit | ||
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115,13 g·mol−1 | C5H9NO2 | 1,35–1,38 g·cm−3 (25 °C) | Zersetzung: 220–222°C (D– und L-Form) 210°C (Racemat) |
sehr gut in Wasser (1500 g·l−1bei 20 °C) |
1 abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die 1H, 13C bzw. 15N chemische Verschiebung. 1H und 13C relativ zu TMS und 15N relativ zu flüssigem Ammoniak
2 Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]
3 mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]
4 mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]
3D- Modell
Datenquellen:
[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957
[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen im März 2017
[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471
[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen
[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Prolin (aufgerufen am 10. Februar 2014) und dortige Primärquellen
3D Mol: Nicholas Rego and David Koes
3Dmol.js: molecular visualization with WebGL
Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829