Lysin

Übersicht über NMR-Daten [1] zum Lysin:

	Atom	Atomtyp	Chemische Verschiebung [ppm]1			Random Coil chem. Verschiebung3	Random Coil chem. Verschiebung4
			Mittelwert	σ5	Datenbasis2
	H	H	8.178	0.664	58906	8.29	8.18
	Hα	H	4.264	0.466	45467	4.32	4.60
	Hβ2	H	1.774	0.319	41062	1.84	1.80
	Hβ3	H	1.744	0.334	38519	1.75	1.74
	Hγ2	H	1.364	0.312	37233	1.44	1.45
	Hγ3	H	1.348	0.326	34123	1.44	1.45
	Hδ2	H	1.609	0.751	33176	1.68	1.69
	Hδ3	H	1.595	0.369	29506	1.68	1.69
	Hε2	H	2.910	0.217	32694	2.99	2.97
	Hε3	H	2.903	0.223	28496	2.99	2.97
	Hζ	H	7.313	1.147	1284	7.81	7.81
	C	C	176.591	6.358	36173	176.6	174.8
	Cα	C	56.935	2.272	50111	56.2	54.2
	Cβ	C	32.810	2.227	46864	33.1	32.6
	Cγ	C	24.918	1.615	31094	24.7	24.6
	Cδ	C	28.969	1.507	29403	29.0	29.1
	Cε	C	41.896	1.451	25495	41.9	41.9
	N	N	121.023	4.225	54081	120.4	121.6
	Nζ	N	48.135	30.664	208	125.9	125.9
Anteil in Proteinen	pK2 COOH		pK1COOH	isoelektrische Punkt		pK1NH2	pK2NH2
7.0%	–		2.20	9.59		8.90	10.28
CAS- Nummer	molare Masse		Summenformel	Dichte		Schmelzpunkt	Löslichkeit
56-87-1 (L-Enantiomer) 923-27-3 (D-Enantiomer) 70-54-2 (Racemat) 657-27-2 (Monohydrochlorid)	146,19 g·mol−1		C6H14N2O2			224–225°C (Zersetzung) (freie Base,Enantiomer) 263–264°C (Monohydrochlorid) 260-263°C (DL-Lysin Monohydrochlorid) 193°C (L-Lysin Dihydrochlorid) 187-189°C (DL-Lysin Dihydrochlorid)

¹ abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die ¹H, ¹³C bzw. ¹⁵N chemische Verschiebung. ¹H und ¹³C relativ zu TMS und ¹⁵N relativ zu flüssigem Ammoniak
² Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]
³ mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]
⁴ mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]
⁵ Standardabweichung

3D- Modell

Datenquellen:

[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957

[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen im März 2017

[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471

[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Lysin (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

3D Mol: Nicholas Rego and David Koes
3Dmol.js: molecular visualization with WebGL
Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829