Die Bildung des chemical shift index ist eine Methode um die Sekundärstruktur von Proteinen aus den chemischen Verschiebungen von Backbone- Atomen zu ermittel. Grundlage sind dabei die in der folgenden Tabelle gelisteten chemischen Verschiebungen (+- 0,7ppm).
Folgende einfache Regeln kommen zur Anwendung:
- 1 wird vergeben, wenn die gemessene chemische Verschiebung größer als der CSI- Wertebereich ist
- -1 wird vergeben, wenn die gemessene chemische Verschiebung kleiner als der CSI- Wertebereich ist
- 0 wird vergeben, wenn die gemessene chemische Verschiebung im Wertebereich liegt
Zur Ermittlung der Sekundärstruktur geht man nun wie folgt vor:
Die Alpha-Helix ist definiert, wenn vier oder mehr „-1“ HA und/oder „1“ CA/CO nacheinander gefunden werden.
Ein Beta-Strang ist definiert, wenn drei oder mehr „1“ HA und/oder „-1“ CA/CO nacheinander gefunden werden.
Alle anderen Bereiche werden als Coil bezeichnet.
| HA | CA | CB | CO | |
| Ala | 4.35 | 52.5 | 19.0 | 177.1 |
| Cys | 4.65 | 58.8 | 28.6 | 174.8 |
| Asp | 4.76 | 54.1 | 40.8 | 177.2 |
| Glu | 4.29 | 56.7 | 29.7 | 176.1 |
| Phe | 4.66 | 57.9 | 39.3 | 175.8 |
| Gly | 3.97 | 45.0 | - | 173.6 |
| His | 4.63 | 55.8 | 32.0 | 175.1 |
| Ile | 3.95 | 62.6 | 37.5 | 176.8 |
| Lys | 4.36 | 56.7 | 32.3 | 176.5 |
| Leu | 4.17 | 55.7 | 41.9 | 177.1 |
| Met | 4.52 | 56.6 | 32.8 | 175.5 |
| Asn | 4.75 | 53.6 | 39.0 | 175.5 |
| Pro | 4.44 | 62.9 | 31.7 | 176.0 |
| Gln | 4.37 | 56.2 | 30.1 | 176.3 |
| Arg | 4.38 | 56.3 | 30.3 | 176.5 |
| Ser | 4.50 | 58.3 | 62.7 | 173.7 |
| Thr | 4.35 | 63.1 | 68.1 | 175.2 |
| Val | 3.95 | 63.0 | 31.7 | 177.1 |
| Trp | 4.70 | 57.8 | 28.3 | 175.8 |
| Tyr | 4.60 | 58.6 | 38.7 | 175.7 |
