Übersicht über NMR-Daten [1] zum Leucin:
 |
Atom | Atomtyp | Chemische Verschiebung [ppm]1 | Random Coil chem. Verschiebung 3 |
Random Coil chem. Verschiebung 4 |
|||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Mittelwert | σ5 | Datenbasis2 | ||||||
| H | H | 8.225 | 0.795 | 69195 | 8.16 | 8.14 | ||
| Hα | H | 4.310 | 0.691 | 52733 | 4.34 | 4.63 | ||
| Hβ2 | H | 1.607 | 0.366 | 48651 | 1.62 | 1.64 | ||
| Hβ3 | H | 1.518 | 0.382 | 46600 | 1.62 | 1.64 | ||
| Hγ | H | 1.503 | 0.346 | 43475 | 1.59 | 1.57 | ||
| Hδ1 | H | 0.747 | 0.345 | 48387 | 0.92 | 0.93 | ||
| Hδ2 | H | 0.725 | 0.374 | 42840 | 0.87 | 0.93 | ||
| C | C | 176.977 | 3.650 | 44207 | 177.6 | 175.7 | ||
| Cα | C | 55.646 | 2.255 | 60917 | 55.1 | 53.1 | ||
| Cβ | C | 42.289 | 2.039 | 57258 | 42.4 | 41.7 | ||
| Cγ | C | 26.809 | 1.521 | 36918 | 26.9 | 27.1 | ||
| Cδ1 | C | 24.704 | 2.028 | 40990 | 24.9 | 25.1 | ||
| Cδ2 | C | 24.103 | 2.109 | 39113 | 23.3 | 23.3 | ||
| N | N | 122.003 | 8.978 | 64938 | 121.8 | 122.6 | ||
| Anteil in Proteinen | pK2 COOH | pK1COOH | isoelektrische Punkt |
pK1NH2 | pK2NH2 | |||
| 7.5% | – | 2.4 | 5.98 | 9.6 | ||||
| CAS- Nummer | molare Masse | Summenformel | Dichte | Schmelzpunkt | Löslichkeit | |||
|
131,18 g·mol−1 | C6H13NO2 | 1,29 g·cm−3 | 293–295 °C |
|
|||
1 abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die 1H, 13C bzw. 15N chemische Verschiebung. 1H und 13C relativ zu TMS und 15N relativ zu flüssigem Ammoniak
2 Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]
3 mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]
4 mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]
5 Standardabweichung
3D- Modell
Datenquellen:
[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957
[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen im März 2017
[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471
[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen
[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Leucin (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen
3D Mol: Nicholas Rego and David Koes
3Dmol.js: molecular visualization with WebGL
Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829
