Cystein

Übersicht über NMR-Daten [1] zum Cystein:

	Atom	Atomtyp	Chemische Verschiebung [ppm]1			Random Coil chem. Verschiebung 3	Random Coil chem. Verschiebung 4
			Mittelwert	Standardabweichung	Datenbasis2
	H	H	8.378	0.70	17331	8.32 (red.) 8.43 (ox.)	8.30 (red.)
	Hα	H	4.685	1.068	15042	4.55 (red.) 4.71 (ox.)	4.81 (red.)
	Hβ2	H	3.188	7.196	14553	2.93 (red.) 3.25 (ox.)	2.93 (red.)
	Hβ3	H	3.104	6.522	14186	2.93 (red.) 2.99 (ox.)	2.85 (red.)
	Hγ	H	2.099	1.47	166
	C	C	174.843	3.529	8181	174.6 (red.) 174.6 (ox.)	173.0 (red.)
	Cα	C	58.107	3.403	11954	58.2 (red.) 55.4 (ox.)	56.4 (red.)
	Cβ	C	33.117	6.348	11347	28.0 (red.) 41.1 (ox.)	27.1 (red.)
	N	N	120.563	21.65	13164	118.8 (red.) 118.6 (ox.)	119.9 (red.)
Anteil in Proteinen	pK2 COOH		pK1COOH	isoelektrische Punkt		pK1NH2	pK2NH2
2.8%	8.33 (-SH)		1.71	5.05		10.78	–
CAS- Nummer	molare Masse		Summenformel	Dichte		Schmelzpunkt	Löslichkeit
52-90-4 (L-Enantiomer) 921-01-7 (D-Enantiomer) 3374-22-9 (DL-Cystein) 52-89-1 (L-Cystein·Hydrochlorid) 3374-22-9 (DL-Cystein) 207121-46-8 (D-Cystein·Hydrochlorid·Monohydrat) 7048-04-6 (L-Cystein·Hydrochlorid·Monohydrat)	121,16 g·mol−1		C3H7NO2S			220–228 °C	gut löslich in Wasser: 280 g·l−1(20 °C)  gut in Alkohol, Essigsäure, nicht in Ether und Benzol

¹ abhängig vom Atomtyp handelte es sich um die ¹H, ¹³C bzw. ¹⁵N chemische Verschiebung. ¹H und ¹³C relativ zu TMS und ¹⁵N relativ zu flüssigem Ammoniak

² Anzahl an individuellen Verschiebungsdaten zur Mittelwertbildung nach [2]

³ mit Alanin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Ala-Gly-Gly [3]

⁴ mit Prolin als Nachbarn in dem Hexapeptide Gly-Gly-X-Pro-Gly-Gly [3]

3D- Modell

Datenquellen:

[1] „BioMagResBank“, Eldon L. Ulrich; Hideo Akutsu; Jurgen F. Doreleijers; Yoko Harano; Yannis E. Ioannidis; Jundong Lin; Miron Livny; Steve Mading; Dimitri Maziuk; Zachary Miller; Eiichi Nakatani; Christopher F. Schulte; David E. Tolmie; R. Kent Wenger; Hongyang Yao; John L. Markley; Nucleic Acids Research 36, D402-D408 (2008) doi: 10.1093/nar/gkm957

[2] http://www.bmrb.wisc.edu/ zuletzt aufgerufen im März 2017

[3] David S. Wishart, Colin G. Bigam, Arne Holm, Robert S. Hodges, Brian D. Sykes; Journal of Biomolecular NMR
January 1995, Volume 5, Issue 1, pp 67-81 doi:10.1007/BF00227471

[4] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren (aufgerufen am 25. Januar 2014) und dortige Primärquellen

[5] Wikipedia http://de.wikipedia.org/wiki/Cystein (aufgerufen am 31. Januar 2014) und dortige Primärquellen

3D Mol: Nicholas Rego and David Koes
3Dmol.js: molecular visualization with WebGL
Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829